Structure：研究者揭示幽门螺杆菌的受体原子结构

<p align="center"><img src="http://www.bioon.com/biology/UploadFiles/201206/2012061620082604.jpg" alt="" width="267" height="190" border="0" /></p>
近日，来自俄勒冈大学的研究者发现了幽门螺杆菌如何作用避免胃酸破坏其结构的机制，这就为开辟新的抑制细菌导致疾病的疗法提供了新的线索。相关研究成果刊登在了近日的国际杂志<em>Structure</em>上。文章中，研究者揭示了幽门螺杆菌酸受体TlpB的晶体结构，其受体有一个明显的外部突起，由PAS结构域和小分子尿素结合而成，可以感知外部的环境。TlpB是第一个功能已知的细菌化学感受器，晶体学分析可知该受体含有一个胞外的PAS结构域。

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研究者James表示，这是一个漂亮的结构，这个结构域在其它类别的蛋白中从没有见到过，这是用原子分辨率为1.38埃所捕获的结构，也是研究细菌感知外部环境20年来第一个有意义的结构。
<p align="center"><img src="http://www.bioon.com/biology/UploadFiles/201206/2012061620083775.jpg" alt="" width="800" height="684" border="0" /></p>
<p align="center"><span style="font-family: 楷体_GB2312; font-size: x-small;">研究者揭示了幽门螺杆菌酸受体TlpB的晶体结构，其受体有一个明显的外部突起，由PAS结构域和小分子尿素结合而成，可以感知外部的环境。</span></p>
<p align="center"><span style="font-family: 楷体_GB2312; font-size: x-small;">(Credit: Image courtesy of University of Oregon)</span></p>
幽门螺杆菌是一种革兰氏阴性菌，1982年被发现，和胃溃疡以及胃癌有关。但是该细菌的转移机制并不清楚，为了抵御该菌的感染，病人被用以广谱抗生素进行治疗，随着时间的延续，细菌产生了极强的耐药性，临床上治疗失败率达30%。

目前研究者利用蛋白的原子结构来破坏其结合尿素小分子的能力，而且研究者揭示小分子尿素（urea）是细菌感知和避免酸环境的关键因素。一旦受体不能结合尿素分子，细菌就不能感知胃部酸性环境。研究者目前正在研究酸性环境如何在原子水平上工作，以及对油门螺杆菌所带来的影响。如果破坏了尿素小分子，幽门螺杆菌就无法达到胃部产生破坏作用。

目前的研究中，研究者看到了3000个单独个原子个体以及它们的定位方式。这项研究为后期研究提出了很多希望以及对于开发治疗幽门螺杆菌感染机体的疗法提供了线索和帮助。

编译自：<a title="" href="http://www.sciencedaily.com/releases/2012/06/120614131200.htm" target="_blank">Atomic-Resolution View of a Receptor Reveals How Stomach Bacterium Avoids Acid</a>

编译者：天使托
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<img src="http://www.bioon.com/biology/UploadFiles/201206/2012061620113187.jpg" alt="" width="113" height="149" border="0" />

<a title="" href="http://dx.doi.org/doi:10.1016/j.str.2012.04.021" target="_blank">doi:10.1016/j.str.2012.04.021</a>
PMC:
PMID:

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<br/><strong>Structure and Proposed Mechanism for the pH-Sensing Helicobacter pylori Chemoreceptor TlpB </strong><br/>


Emily Goers Sweeney, J. Nathan Henderson, John Goers, Christopher Wreden, Kevin G. Hicks, Jeneva K. Foster, Raghuveer Parthasarathy, S. James Remington, Karen Guillemin

pH sensing is crucial for survival of most organisms, yet the molecular basis of such sensing is poorly understood. Here, we present an atomic resolution structure of the periplasmic portion of the acid-sensing chemoreceptor, TlpB, from the gastric pathogen Helicobacter pylori. The structure reveals a universal signaling fold, a PAS domain, with a molecule of urea bound with high affinity. Through biophysical, biochemical, and in vivo mutagenesis studies, we show that urea and the urea-binding site residues play critical roles in the ability of H. pylori to sense acid. Our signaling model predicts that protonation events at Asp114, affected by changes in pH, dictate the stability of TlpB through urea binding.

<br/>来源：生物谷

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