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腾讯登录融合前HIV-1包膜上三聚体的结构与免疫识别
| 导读 | 美国国立卫生研究院过敏和传染病研究所的多位研究人员在NATURE上发表文章，阐明了HIV-1包膜上的特异蛋白。 |
人类1型自身免疫缺陷病毒（HIV-1）包膜上的凸起，由3个gp120和3个gp41亚基构成，是一个可以从成熟未配位状态，历经受体绑定中间体，变成融合后状态，从而促进HIV-1进入的结构。由于HIV-1病毒体表面有独特的病毒病原体，包膜往往被作为中和抗体、和疫苗效用的靶点。
在文章中，研究人员们呈现了3.5分辨率的结构：一个HIV-1的包膜三聚体被抗体PGT122和35O22捕获在成熟的闭合状态。这个结构图展示了gp41融合前的结构，说明激活融合过程需要蛋白的重排，定义了免疫入侵和免疫识别的特征。融合前gp41用4个螺旋包裹了gp120的氨基和羰基端侧链，形成了近膜区的环，被紧紧连在融合物肽基端的甲硫氨酸上，进入gp41的色氨酸环。进入时凸起的重排实际上是一个开环，并断裂末端的过程。融合前闭合的凸起被N-连接糖基化和序列多变区覆盖。
通常，有效的HIV-1中和反应的普及和定位是一个缓慢的协同过程，需要识别他们的N-连接糖集，还要能忍耐抗原决定基的变异。
具体结构如下：
在文章中，研究人员们呈现了3.5分辨率的结构：一个HIV-1的包膜三聚体被抗体PGT122和35O22捕获在成熟的闭合状态。这个结构图展示了gp41融合前的结构，说明激活融合过程需要蛋白的重排，定义了免疫入侵和免疫识别的特征。融合前gp41用4个螺旋包裹了gp120的氨基和羰基端侧链，形成了近膜区的环，被紧紧连在融合物肽基端的甲硫氨酸上，进入gp41的色氨酸环。进入时凸起的重排实际上是一个开环，并断裂末端的过程。融合前闭合的凸起被N-连接糖基化和序列多变区覆盖。
通常，有效的HIV-1中和反应的普及和定位是一个缓慢的协同过程，需要识别他们的N-连接糖集，还要能忍耐抗原决定基的变异。
具体结构如下：
丝线和棒状结合的结构是一个前体和绑定的Fab片段（抗原结合片段），表面是第二个前体，第三个前体是灰色的。余下的结构由棒状结构上的改良的HIV-1包膜模型，划分好开头、结尾段的整齐残基构成。竖线划分了成熟外功能亚区的界限，未建模区域是BG505 SOSIP.664 中未测序列，未展示的部分，还有灰色的未知或为展示的多糖。
a图：gp41形成了4个螺旋的环，包裹gp120延伸的N端和C端。gp120（红）和gp41（从蓝变成橙）都被画成绸带状，特定区域和二级结构都被标出。有“3”的小箭头指出了定位的地方。图的展示方向和图一相同，和b、c垂直。放大的部分：gp41环被530gp41的甲硫氨酸扣住，带入 α6 and α8螺旋中被夹住。
b图：gp41疏水中心住gp120的N端和C端。颜色同上，疏水结构用棒状显示。旋转了90度来表现病毒的膜。
c图：从表面和带状两种方式展示gp41-三聚体的表面。（转化医学网360zhyx.com）
原文链接：
http://www.nature.com/nature/journal/vaop/ncurrent/full/nature13808.html
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