LPL

概述

脂蛋白脂酶对富含甘油三酯的脂蛋白（如乳糜微粒和极低密度脂蛋白VLDL）的清除来说，是一个重要的组织酶。在LPL的催化下，甘油三酯在毛细血管壁和组织之间的界面上水解，产生脂肪酸供组织摄取。apoC II是LPL的激活剂，而apoC III则是抑制剂。LPL的缺乏可以产生家族性的I型高脂蛋白血症，而酶活性的不足会导致V型高脂蛋白血症。

基因结构

LPL全称lipoprotein lipase（脂蛋白脂酶），其蛋白编码基因位于第8号染色体的8p22区段。LPL基因全长28.0kb，共有10个外显子，mRNA全长3,550bp，编码的蛋白含有476个氨基酸残基。

基因分子生物学功能

LPL基因编码脂蛋白脂酶，该酶在心脏、肌肉和脂肪组织中进行表达。LPL以同型二聚体蛋白的形式行使功能，其分子生物学的作用包括两部分，一部分为甘油三酯的水解酶作用，另一部分则是受体介导的脂蛋白内吞作用的桥梁。LPL蛋白上的位点突变在严重的情况下可以导致I型高脂蛋白血症，而较轻程度上则引起体内脂蛋白代谢的紊乱。

脂蛋白脂酶是催化与蛋白质相连的甘油三酯水解的酶。它位于毛细血管内皮的腔面，在甘油三酯代谢中起着关键的作用。它可将血液中的乳糜微粒和极低密度脂蛋白(VLDL)所携带的甘油三酯水解成甘油和脂肪酸，以供各种组织贮存和利用。机体的脂肪组织和骨胳肌中含有丰富的脂蛋白脂酶。

脂蛋白脂酶属于脂肪酶基因家族的成员，是一个54kD的糖蛋白。活性的LPL以二聚体形式存在，每一个单体都包含一个脂质底物结合位点。另外两种脂类水解酶，肝脂酶和胰脂酶都与LPL高度同源，因此可以认为它们都是脂肪酶基因家族的成员。LPL基因拥有重要的功能性结构特征，含有N-连接糖基化位点，脂类的结合和水解位点，肝素和载脂蛋白(apoCⅡ) 的结合和活化位点。其中载脂蛋白是脂蛋白脂酶的激活剂，肝素直接参与LPL的作用。6个物种的LPL的氨基酸序列已通过其cDNA序列推断出来，除了apoCⅡ结合位点外，其它功能位点的定位已通过共有序列预测出来。在不同物种的LPL中，这些区域是高度保守的。
参与的通路    脂蛋白脂酶（LPL）在体内主要参与脂质代谢通路，作为催化酶催化极低密度脂蛋白或者低密度脂蛋白的水解。